16:30 – 18:05

 

2η ΣΥΝΕΔΡΙΑ

Αίθουσα «Θεάτρου», (Ισόγειο)

Προεδρείο: Σ. Χαμόδρακας, Κ. Βοργιάς

16:30 – 16:45

Λιακόπουλος1 Θ., Ν. Χαρκιολάκης2, Β. Προμπονάς1, C. Pasquier1, Ι. Χαμόδρακας1, Ν. Χ. Παπανδρέου1,  Β. Οικονομίδου1, Ν. Παπανδρέου2, Ε. Τζαφέστα3, Σ. Τζαφέστας3, Η. Ηλιόπουλος2 και Σ. Χαμόδρακας1

1Τομέας Βιολ. Κυττ. και Βιοφυσικής., Τμ. Βιολογίας, ΕΚΠΑ. 2Εργαστήριο Γενετικής, Τμ. Βιοτεχνολογίας, ΓΠΑ. 3Τομέας Συστημάτων Ελέγχου και Ρομποτικής, Τμ. Ηλεκτρολόγων Μηχανικών και Μηχανικών Η/Υ, ΕΜΠ

ΔΑΜ-ΒΙΟ: ΔΙΚΤΥΑΚΟΣ ΧΩΡΟΣ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΒΙΟΠΛΗΡΟΦΟΡΙΚΗΣ ΓΙΑ ΤΗΝ ΑΝΑΛΥΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ.  ΝΕΕΣ ΣΥΝΙΣΤΩΣΕΣ ΚΑΙ ΕΦΑΡΜΟΓEΣ ΣΕ ΒΙΟΛΟΓΙΚΑ ΠΡΟΒΛΗΜΑΤΑ

16:45 – 17:00

Προμπονάς Β. Ι., C. Pasquier και Σ.Ι. Χαμόδρακας

Τομέας Βιολ. Κυττ. και Βιοφυσικής, Τμήμα Βιολογίας ΕΚΠΑ

PRED-CLASS: ΛΟΓΙΣΜΙΚΟ ΒΙΟΠΛΗΡΟΦΟΡΙΚΗΣ ΓΙΑ ΤΗΝ ΚΑΤΗΓΟΡΙΟΠΟΙΗΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΙΚΩΝ ΑΚΟΛΟΥΘΙΩΝ: ΕΦΑΡΜΟΓΕΣ ΣΕ ΠΛΗΡΗ ΓΟΝΙΔΙΩΜΑΤΑ

17:00 – 17:15

Παπανδρέου1 Ν.Χ., P.A. Tucker2 και Σ. Ι. Χαμόδρακας1

1Τμήμα Βιολογίας, Τομέας Βιολογίας Κυττάρου και Βιοφυσικής, ΕΚΠΑ. 2EMBL-Hamburg Outstation, Germany.

Η ΚΡΥΣΤΑΛΛΙΚΗ ΔΟΜΗ ΤΟΥ ΣΥΜΠΛΟΚΟΥ ΤΗΣ ΑΝΘΡΩΠΙΝΗΣ ΔΙΥΔΡΟΦΟΛΙΚΗΣ ΑΝΑΓΩΓΑΣΗΣ (hDHFR) με το ΦΥΣΙΚΟ υΠΟστρωμΑ τησ και το συνΕνζυμο

17:15 – 17:30

Παπανικολάου1 Ι., Γ. Ταβλάς1, Κ.Ε. Βοργιάς2 και Κ. Πετράτος1

1ΙΜΒΒ – ΙΤΕ.  2Τομέας Βιοχ.& Μορ.Βιολογίας, Τμ.Βιολογίας, ΕΚΠΑ

ΠΡΟΤΕΙΝΟΜΕΝΟΣ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΣ ΔΡΑΣΗΣ ΤΗΣ ΧΙΤΙΝΑΣΗΣ Α

17:30 – 17:45

Μπούτου Ε., Α. Μυλωνά, Κ. Παλιακάσης και Κ.Ε. Βοργιάς

Τομέας Βιοχ. & Μοριακής Βιολογίας, Τμήμα Βιολογίας, ΕΚΠΑ

ΜΕΛΕΤΗ ΤΗΣ ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΗΣ ΤΗΣ ΠΡΩΤΕΙΝΗΣ ΑΝΑΣΥΝΔΥΑΣΜΟΥ ΚΑΙ ΕΠΙΔΙΟΡΘΩΣΗΣ ΤΟΥ DNA Rad51 ΜΕ ΤΟΝ ΚΑΡΚΙΝΙΚΟ ΑΝΑΣΤΟΛΕΑ p53

17:45 – 17:55

Γκιάφη1, X., Π. Παυλίδης1, Λ. Σαλίχος1 και Α. Σούρδη2

1Εργ. Γενετικής, Τμ. Γεωπονικής Βιοτεχνολογίας, ΓΠΑ. 2Τμ. Βιολογίας, Παν/μιο του Leeds

ΑΥΤΟΡΥΘΜΙΣΗ ΤΩΝ ΜΕΤΑΘΕΤΩΝ ΣΤΟΙΧΕΙΩΝ

17:55 – 18:05

Σούρδη1, A., Χ. Γκιάφη2, Λ. Σαλίχος2 και Π. Παυλίδης2,

1Τμ. Βιολογίας, Παν/μιο του Leeds. 2Εργ. Γενετικής, Τμήμα Γεωπονικής Βιοτεχνολογίας, ΓΠΑ

ΤΟΠΟΛΟΓΙΚΕΣ ΑΝΑΝΤΙΣΤΟΙΧΙΕΣ ΚΑΙ ΕΝΤΟΠΙΣΜΟΣ ΟΡΙΖΟΝΤΙΑΣ ΜΕΤΑΦΟΡΑΣ

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


ΔΑΜ-ΒΙΟ: ΔΙΚΤΥΑΚΟΣ ΧΩΡΟΣ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΒΙΟΠΛΗΡΟΦΟΡΙ- ΚΗΣ ΓΙΑ ΤΗΝ ΑΝΑΛΥΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ. ΝΕΕΣ ΣΥΝΙΣΤΩΣΕΣ

ΚΑΙ ΕΦΑΡΜΟΓEΣ ΣΕ ΒΙΟΛΟΓΙΚΑ ΠΡΟΒΛΗΜΑΤΑ

 

Θ. Λιακόπουλος1, Ν. Χαρκιολάκης2, Β. Προμπονάς1, C. Pasquier1, Ι. Χαμόδρακας1, Ν. Χ. Παπανδρέου1, Β. Οικονομίδου1, Ν. Παπανδρέου2, Ε. Τζαφέστα3, Σ. Τζαφέστας3, Η. Ηλιόπουλος2 και Σ. Χαμόδρακας1

 

1Τομέας Βιολογίας Κυττάρου και Βιοφυσικής, Τμήμα Βιολογίας,Πανεπιστήμιο Αθηνών, Αθήνα 15784, 2Εργαστήριο Γενετικής, Τμήμα Βιοτεχνολογίας, Γεωργικό Πανεπιστήμιο Αθηνών, Αθήνα 118 55,3Τομέας Συστημάτων Ελέγχου και Ρομποτικής, Τμήμα Ηλεκτρολόγων Μηχανικών και Μηχανικών Η/Υ, Εθνικό Μετσόβειο Πολυτεχνείο, Αθήνα 157 80

 

Η ανάλυση πρωτεϊνικών ακολουθιών και δομών με εργαλεία βιοπληρο-φορικής, είναι ιδιαίτερα σημαντική για την αξιοποίηση της πληροφορίας που περιέχεται στο πλήθος των προσδιορισμένων γονιδιωμάτων. Η άμεση πρόσβαση στα εργαλεία ανάλυσης από τους επιστήμονες μέσω του Διαδικτύου εξασφαλίζει την αποτελεσματική τους εφαρμογή.

Παρουσιάζουμε την παρούσα μορφή του πακέτου εργαλείων βιοπληροφο ρικής, ΔΑΜ-ΒΙΟ, ενός ολοκληρωμένου περιβάλλοντος εργασίας που ήδη διατίθεται ελεύθερα για χρήση στο διαδίκτυο

(http://biophysics.biol.uoa.gr/DAM-Bio).

Το ΔΑΜ-ΒΙΟ ενσωματώνει έναν αριθμό υπολογιστικών εργαλείων (ανάλυση περιοδικοτήτων, δομική ταξινόμηση πρωτεϊνών, προγνώσεις για τη δευτεροταγή δομή, τη θέση και τοπολογία διαμεμβρανικών τμημάτων, πολλαπλές στοιχίσεις ακολουθιών, δημιουργία και αναπαράσταση πρωτεϊνικών δομών και "ταίριασμά" τους στο χώρο), τα οποία και ενοποιεί. Δίνουμε έμφαση στις νέες συνιστώσες του, οι οποίες προσφέρουν δυνατότητες homology modelling μέσω ενός εύχρηστου περιβάλλοντος αλληλεπίδρασης με το χρήστη. Επιδεικνύουμε ακόμα παραδείγματα λειτουργίας του προγράμματος και συνδρομής του στην αντιμετώπιση βιολογικών προβλημάτων.

 

Η εργασία αυτή επιχορηγήθηκε από τη Γενική Γραμματεία Έρευνας και Τεχνολογίας (ΕΠΕΤ ΙΙ – ΕΚΒΑΝ 1.3.4)


PRED-CLASS: ΛΟΓΙΣΜΙΚΟ ΒΙΟΠΛΗΡΟΦΟΡΙΚΗΣ ΓΙΑ ΤΗΝ ΚΑΤΗΓΟΡΙΟΠΟΙΗΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΙΚΩΝ ΑΚΟΛΟΥΘΙΩΝ: ΕΦΑΡΜΟΓΕΣ ΣΕ ΠΛΗΡΗ ΓΟΝΙΔΙΩΜΑΤΑ

 

Προμπονάς Β. Ι., C. Pasquier και Σ.Ι. Χαμόδρακας.

Τμήμα Βιολογίας, Τομέας Βιολογίας Κυττάρου και Βιοφυσικής, Πανεπιστήμιο Αθηνών, Αθήνα 15784, Ελλάς

 

Παρουσιάζουμε ένα σύστημα νευρωνικών δικτύων (PRED-CLASS) για τη γενικευμένη κατηγοριοποίηση πρωτεϊνών σε 4 διάκριτες τάξεις: Διαμεμβρανικές, Ινώδεις, Σφαιρικές και ‘Αναμεμειγμένες’, από πληροφορία κωδικοποιημένη στις αμινοξικές τους ακολουθίες και μόνο.  Η πρόγνωση δομικών χαρακτηριστικών πρωτεϊνών εξακολουθεί να παραμένει πρόκληση για το χώρο της Δομικής Βιολογίας, αν και τα τελευταία χρόνια έχει σημειωθεί αξιοσημείωτη πρόοδος.  Η χρήση τεχνικών ‘μηχανικής εκμάθησης’ (π.χ. νευρωνικά δίκτυα), σε συνδυασμό με διαθέσιμα δομικά ή/και λειτουργικά πειραματικά στοιχεία, αποτελεί κοινή πρακτική για την εξόρυξη πληροφοριών ‘κρυμμένων’ στο μεγάλο πλήθος πρωτεϊνικών ακολουθιών οι οποίες είναι αποτέλεσμα των Genome Projects. Η αρχιτεκτονική των ανεξάρτητων νευρωνικών δικτύων που απαρτίζουν το PRED-CLASS έχει διατηρηθεί απλή, ελαττώνοντας το πλήθος των ελεύθερων παραμέτρων (συναπτικά βάρη των νευρωνικών δικτύων) για ταχύτερη διαδικασία ‘εκμάθησης’, βελτιωμένη γενίκευση και αποφυγή της ‘υπερ-προσαρμογής’ του μοντέλου στα δεδομένα. Χρησιμοποιώντας πληροφορία από 50 μόνο πρωτεϊνικές ακολουθίες που ανήκουν και στις 4 τάξεις (6 διαμεμβρανικές, 10 ινώδεις, 13 σφαιρικές και 17 ‘αναμεμειγμένες’), το PRED-CLASS επιτυγχάνει 371 σωστές προγνώσεις σε σύνολο 387 πρωτεϊνών (ποσοστό επιτυχημένων προγνώσεων ~96%).  Η εφαρμογή της μεθόδου σε διάφορα σύνολα ακολουθιών ελέγχου και σε πλήρη πρωτεώματα 30 διαφορετικών οργανισμών, επιδεικνύει τη δυνατότητα χρήσης της ως βασικό εργαλείο στο σχολιασμό γενωμικών ανοικτών πλαισίων ανάγνωσης ή ως εναρκτήριο βήμα σε υπολογιστικές μεθοδολογίες πρόγνωσης δομικών στοιχείων (fold-recognition, ‘ab-initio’ structure prediction).  Λεπτομερή αποτελέσματα της μεθόδου σε διάφορα σύνολα δεδομένων, σε 30 πλήρη γονιδιώματα, καθώς και ένας web-server που εκτελεί τον αλγόριθμο PRED-CLASS είναι διαθέσιμα στο

URL:http://biophysics.biol.uoa.gr/PRED-CLASS.

 


Η ΚΡΥΣΤΑΛΛΙΚΗ ΔΟΜΗ ΤΟΥ ΣΥΜΠΛΟΚΟΥ ΤΗΣ ΑΝΘΡΩ-ΠΙΝΗΣ ΔΙΥΔΡΟΦΟΛΙΚΗΣ ΑΝΑΓΩΓΑΣΗΣ (hDHFR) με το ΦΥΣΙΚΟ υΠΟστρωμΑ τησ και το συνΕνζυμο.

 

Παπανδρέου1 Ν.Χ., P.A. Tucker2, και Σ. Ι. Χαμόδρακας1

1Τμήμα Βιολογίας, Τομέας Βιολογίας Κυττάρου και Βιοφυσικής, Παν/μιο Αθηνών, Αθήνα 15784, 2EMBL-Hamburg Outstation, Germany.

 

Η Διυδροφολική Αναγωγάση (DHFR, ΕC 1.5.1.3) είναι το εξαρτώμενο από NADPH ένζυμο, που καταλύει την αναγωγή του 7,8-διυδροφολικού οξέος σε 5,6,7,8-τετραϋδροφολικό, και, σε μικρότερο βαθμό, την αναγωγή του φολικού οξέος σε 7,8-διυδροφολικό. Το 5,6,7,8-τετραϋδροφολικό αποτελεί απαραίτητο μεταβολίτη κατά την κυτταρική διαίρεση και τη βιοσύνθεση αμινοξέων. Το σύμπλοκο της Ανθρώπινης Διυδροφολικής Αναγωγάσης (hDHFR) με το φυσικό του υπόστρωμα (διυδροφολικό οξύ) και το συνένζυμο (NADPH) κρυσταλλώθηκε στην τετραγωνική ομάδα συμμετρίας χώρου P43212, με παραμέτρους κυψελίδας a=b=61.24 Å, c=94.27 Å και α=β=γ=90ο, και συλλέχθηκαν δεδομένα με περίθλαση ακτίνων-Χ σε διακριτικότητα 1.8 Ǻ. Η δομή λύθηκε με την μέθοδο της Μοριακής Αντικατάστασης (AMORE1,2) και βελτιστοποιήθηκε με “maximum likelihood” μεθόδους (REFMAC3) σε κρυσταλλογραφικό δείκτη αξιοπιστίας R=0.203 και Rfree=0.266. Aπό τη μελέτη των χαρτών ηλεκτρονικής πυκνότητας είναι εμφανής η θέση και οι αλληλεπιδράσεις υποστρώματος/συνενζύμου-πρωτεΐνης. Απομένει να αποσαφηνιστεί το κατά πόσο το υπόστρωμα και το συνένζυμο βρίσκονται στην ανηγμένη ή την οξειδωμένη μορφή τους.

 

Βιβλιογραφία

1.      Cody, V., Galitsky, N., Luft, J. R., Pangborn, W., Rosowsky, A., Blakley, R. L. (1997) Biochemistry 36, 13897-13903.

2.      Navaza, J. (1994) Acta Cryst. Α50 157-163.

Winn, M.D., Isupov, M.N., Murchudov, G.N., (2001) Acta Cryst. D57, 122-133.


ΠΡΟΤΕΙΝΟΜΕΝΟΣ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΣ ΔΡΑΣΗΣ ΤΗΣ ΧΙΤΙΝΑΣΗΣ Α

 

Ι. Παπανικολάου1, Γ. Ταβλάς1, Κ.Ε. Βοργιάς2 και  Κ. Πετράτος1

1 Ινστιτούτο Μοριακής Βιολογίας και Βιοτεχνολογίας – Ίδρυμα Έρευνας και Τεχνολογίας, Τ.Θ. 1527, 71110 Ηράκλειο Κρήτης.

2 Εθνικό και Καποδιστριακό Πανεπιστήμιο Αθηνών, Τμήμα Βιολογίας, Τομέας Βιοχημείας Μοριακής Βιολογίας, 15784 Αθήνα.

 

Η χιτινάση Α του βακτηρίου Serratia marcescens ανήκει στην οικογένεια υπ. αριθμ. 18 των γλυκοζυλoϋδρολασών. Το ένζυμο αυτό, υδρολύει β-1,4-γλυκοζυτικούς δεσμούς στο φυσικό γραμμικό βιοπολυμερές χιτίνη, και παράγει δι-Ν-ακέτυλο-χιτοβιόζη. Για τη μελέτη του ενζύμου, βελτιώσαμε την κρυσταλλογραφική δομή του σε διακριτικότητα 1,55 Å. Στη βελτιωμένη δομή το κατάλοιπο Asp313 εμφανίζεται με δύο εναλλακτικές διαμορφώσεις. Το κατάλοιπο αυτό βρίσκεται στο ενεργό κέντρο του ενζύμου δίπλα στο καταλυτικό Glu315, το οποίο είναι ο δότης πρωτονίων της υδρόλυσης. Η χιτινάση Α κρυσταλλώθηκε επίσης σαν σύμπλοκο με το φυσικό της αναστολέα, την αλλοζαμιδίνη. Επιπρόσθετα, συγκρυσταλλώσαμε τις μεταλλαγμένες πρωτεΐνες D313A, E315Q, D391A και Y390F με όκτα- ή έξα-Ν-ακέτυλο-γλυκοζαμίνη. Όπως φαίνεται από τις δομές των συμπλόκων, το ένζυμο λυγίζει και στρέφει το υπόστρωμα στην περιοχή του προς λύση δεσμού, μετατρέποντας τη διαμόρφωση «καρέκλας» του σακχαρικού καταλοίπου –1 σε διαμόρφωση «βάρκας». Τα αποτελέσματά μας έρχονται σε αντίθεση με τον «υποβοηθούμενο από το υπόστρωμα» καταλυτικό μηχανισμό (substrate assisted), που είχε προταθεί παλαιότερα. Προτείνουμε λοιπόν, ότι η χιτινάση Α είναι έξω-χιτινάση και ειδικότερα χιτοβιοζιδάση, η οποία υδρολύει εξακολουθητικά (in a processive manner) δισακχαρίτες (NAG)2 από το ανάγον άκρο της χιτίνης μέσω ενός «παλινδρομικού» μηχανισμού (flip-flop). Σύμφωνα με το μηχανισμό αυτό, μετά από την πρωτονίωση του προς λύση δεσμού από το κατάλοιπο Glu315, τα ενεργά κατάλοιπα Asp313 και Glu315 αναγκάζουν την ακεταμιδομάδα του σακχαρικού καταλοίπου –1 να στραφεί γύρω από τον δεσμό C2-N2. Η κίνηση αυτή μεταθέτει το δεσμευμένο από το κατάλοιπο Tyr390 νερό προς το κατάλοιπο Glu315. Το νερό αυτό ολοκληρώνει τη συντηρητική (retaining) υδρόλυση.


ΜΕΛΕΤΗ ΤΗΣ ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΗΣ ΤΗΣ ΠΡΩΤΕΙΝΗΣ ΑΝΑΣΥΝ-ΔΥΑΣΜΟΥ ΚΑΙ ΕΠΙΔΙΟΡΘΩΣΗΣ ΤΟΥ DNA Rad51 ΜΕ ΤΟΝ ΚΑΡΚΙΝΙΚΟ ΑΝΑΣΤΟΛΕΑ p53

 

Μπούτου Ε., Α. Μυλωνά, Κ. Παλιακάσης και Κ.Ε. Βοργιάς

Τομέας Βιοχημείας & Μοριακής Βιολογίας, Τμήμα Βιολογίας, Πανεπιστήμιο Αθηνών, Πανεπιστημιούπολη, 15784 Αθήνα, email: cvorgias@biol.uoa.gr

 

Η πρωτεΐνη p53 αλληλεπιδρά με παράγοντες κλειδιά του μηχανισμού ελέγχου του κυτταρικού κύκλου, έτσι ώστε να διαφυλάσσεται η ακεραιότητα του γονιδιώματος, ειδικά μετά από πρόκληση βλαβών στο DNA. Το γονίδιο της p53 απαντάται μεταλλαγμένο σε ποσοστό μεγαλύτερο του 50% σε όλες σχεδόν τις μορφές όγκων. Επιπλέον, ένας αριθμός πρωτεϊνών που εμπλέκονται στη διαδικασία επιδιόρθωσης και ανασυνδυασμού του DNA, όπως η Rad51, έχει δειχθεί ότι αλληλεπιδρούν με την p53. Το τμήμα της ανθρώπινης Rad51, που είναι υπεύθυνο για την αλληλεπίδραση αυτή, οριοθετείται από τα αμινοξικά κατάλοιπα 125 – 220 (Buchhop et al., 1997).  Με στόχο την πιο εμπεριστατωμένη μελέτη της αλληλεπίδρασης της πρωτεϊνης p53 με την Rad51, υπολογίστηκε το μοντέλο της ανθρώπινης Rad51 βάσει της κρυσταλλικής δομής της βακτηριακής RecA (ομολογία περίπου 30%) με την χρήση του υπολογι-στικού πακέτου WHAT IF. Σύμφωνα με το μοντέλο,  χαρτογραφήθηκαν οι περιοχές που είναι γνωστό οτι αλληλεπιδρούν με την p53. Επιλέχθηκε μια σειρά αμινοξικών καταλοίπων στις περιοχές αυτές που είναι απόλυτα συντηρημένα στην οικογένεια της Rad51 και επιπλέον έχουν τη δυνατότητα να α) δημιουργούν ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις, β) βλέπουν προς την επιφάνεια του μορίου και γ) βρίσκονται σε ευέλικτες θηλειές. Τα αμινοξέα αυτά μεταλλάχθηκαν σε αλανίνη με σκοπό να προσδιοριστεί η συμμετοχή τους στην αλληλεπίδραση των δύο πρωτεϊνών και να μπορεί να περιγραφεί η αλληλεπίδραση αυτή σε μοριακό επίπεδο. Παράλληλα, πραγματοποιή-θηκε η παραγωγή και ο καθαρισμός των ανασυνδυασμένων πρωτεϊνών φυσικού τύπου. Τα προϊόντα αυτά θα χρησιμοποιηθούν για την μελέτη της ειδικότητας και της ισχύος του δεσμού μεταξύ των πρωτεϊνών p53 και Rad51 in vitro, κάτω από διάφορες συνθήκες και στη συνέχεια θα γίνει σύγκριση με την ικανότητα πρόσδεσης των διαφόρων μεταλλαγμένων πρωτεϊνών.


ΑΥΤΟΡΥΘΜΙΣΗ ΤΩΝ ΜΕΤΑΘΕΤΩΝ ΣΤΟΙΧΕΙΩΝ

 

Γκιάφη, X., Π. Παυλίδης, Λ. Σαλίχος Α. Σούρδη*

Εργαστήριο Γενετικής, Τμήμα Γεωπονικής Βιοτεχνολογίας, Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθήνας, Ιερά Οδός 75, Αθήνα, 11855

*Τμήμα Βιολογίας, Πανεπιστήμιο του Leeds

 

Η αυτορύθμιση αναφέρεται σε μια ιδιότητα των μεταθετών στοιχείων, που τους επιτρέπει να ρυθμίζουν μόνα τους τον ρυθμό μετάθεσης τους. Τα επιλεκτικά πλεονεκτήματα της ρύθμισης εκτιμάται ότι προέρχονται από τα επιβλαβή αποτελέσματα των μεταλλαγών που σχετίζονται με την εισαγωγή νέων αντεγραμμένων μεταθετών στοιχείων. Η διαδικασία της μετάθεσης εκτιμάται ότι ρυθμίζεται με τέτοιο τρόπο, ώστε ο ρυθμός της μετάθεσης να είναι υψηλός σε γονιώματα που έχουν μικρό αριθμό μεταθετών στοιχείων και χαμηλός σε γονιώματα που έχουν πολλά μεταθετά στοιχεία.  Όταν υπάρχουν λίγα μεταθετά στοιχεία στο γονίωμα οι συνθήκες είναι περισσότερο ευνοϊκές για την δημιουργία νέων αντιγράφων μεταθετών στοιχείων, απ’ότι αν υπάρχουν πολλά. Στους μηχανισμούς που μπορούν να εμποδίσουν την απεριόριστη αύξηση των μεταθετών στοιχείων περιλαμβάνονται αυτοί στους οποίους η επίδραση της επιλογής αυξάνει με τον αριθμό των αντιγράφων, αυτοί που ο ρυθμός της μετάθεσης μειώνεται με την αύξηση των αντιγράφων και αυτοί που η απεριόριστη αύξηση στον αριθμό των αντιγραμμένων μεταθετών στοιχείων εμποδίζεται από τις συνέπειες της ετερογένειας της οικογένειας των μεταθετών στοιχείων. Διαδικασίες για την διατήρηση και εξάπλωση των μεταθετών στοιχείων εξαιτίας των μεταθέσεων έχουν προκύψει από πολλές θεωρητικές μελέτες για την εξελικτική δυναμική τους. Παρουσιάζουμε εδώ ένα ολοκληρωμένο μοντέλο για την ρύθμιση των μεταθετών στοιχείων. Περιλαμβάνει, σε ατομικό επίπεδο τους διάφορους μηχανισμούς της ρύθμισης και των γεγονότων μετάθεσης που έχουν πειραματικώς προσδιοριστεί


ΤΟΠΟΛΟΓΙΚΕΣ ΑΝΑΝΤΙΣΤΟΙΧΙΕΣ ΚΑΙ ΕΝΤΟΠΙΣΜΟΣ ΟΡΙΖΟΝΤΙΑΣ ΜΕΤΑΦΟΡΑΣ

 

Σούρδη, A., Τμήμα Βιολογίας, Πανεπιστήμιο του Leeds

 Χ. Γκιάφη, Λ. Σαλίχος και Π. Παυλίδης,

Εργ. Γενετικής, Τμήμα Γεωπονικής Βιοτεχνολογίας,Γεωπονικό

Πανεπιστήμιο Αθηνών,Ιερά Οδός 75, Αθήνα 118 55

 

Πολλά γονίδια τόσο στους προκαρυωτικούς όσο και στους ευκαρυωτικούς οργανισμούς έχουν εισαχθεί από οριζόντα μεταφορά.  Είναι γεγονός ότι ο μεγάλος βαθμός ομοιότητας μεταξύ των μεταθετών στοιχείων είναι αδύνατο  να ταιριάξει με τη  μεγάλη απόκλιση που παρουσιάζουν οι ακολουθίες των γονιδιωμάτων στα οποία περιέχονται. Άλλες ενδείξεις που μπορούν να βοηθήσουν σ’ αυτήν την πιστοποίηση είναι και οι τοπολογικές διαφορές που παρατηρούνται μεταξύ των φυλογενετικών σχημάτων, των μεταθετών στοιχείων και των ακολουθιών των γονιδιωμάτων στα οποία μεταφέρθηκαν οριζοντίως. Η διαπίστωση γεγονότων οριζόντιας μεταφοράς δεν είναι προφανής, αφού οι εναλλακτικές επεξηγήσεις είναι συχνά δύσκολο να απορριφθούν συνολικά, ειδικά όταν συγκρίνονται μεταθετά στοιχεία από πολύ συγγενικά είδη. Τέτοιες επεξηγήσεις περιλαμβάνουν τον προγονικό πολυμορφισμό των μεταθετών στοιχείων σε συνδυασμό με ανεξάρτητη ποικιλία αντιγράφων στα απογονικά είδη και στην στοχαστική απώλεια των μεταθετών στοιχείων από ορισμένα taxa.

Στη μελέτη αυτή, γεγονότα οριζόντιας μεταφοράς δημιουργήθηκαν με προσομοίωση σε ένα μεγάλο εύρος εξελικτικών τοπολογιών. Η πιστο-ποίηση της οριζόντιας μεταφοράς είναι δυνατή με τη σύγκριση της απόκλι-σης των μεταθετών στοιχείων με αυτήν των γονιδίων των γονιδιωμάτων στα οποία εμπεριέχονται. Η οριζόντια μεταφορά εντοπίζεται όταν η υπολο-γιζόμενη απόκλιση ενός μεταθετού στοιχείου είναι σημαντικά πιο χαμηλή από αυτή του γονιδιώματος στο οποίο περιέχεται κάτω από όμοια ή υψηλότερα επίπεδα επιλεκτικών περιορισμών, από την λειτουργία των ίδιων των μεταθετών στοιχείων.